Põhierinevus – Kd vs Km
Kd ja Km on tasakaalukonstandid. Peamine erinevus Kd ja Km vahel on see, et Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.
Kd viitab dissotsiatsioonikonstandile, samas kui Km on Michaelise konstant. Mõlemad konstandid on ensümaatiliste reaktsioonide kvantitatiivses analüüsis väga olulised.
Mis on Kd?
Kd on dissotsiatsioonikonstant. Seda tuntakse ka kui tasakaalu dissotsiatsioonikonstandit, kuna seda kasutatakse tasakaalusüsteemides. Dissotsiatsioonikonstant on reaktsioonide tasakaalukonstant, kus suur ühend muudetakse pöörduv alt väikesteks komponentideks. Selle muundamise protsessi nimetatakse ka dissotsiatsiooniks. Ioonne molekul dissotsieerub alati oma ioonideks. Siis on dissotsiatsioonikonstant ehk Kd suurus, mis väljendab, mil määral lahuses konkreetne aine dissotsieerub ioonideks. Seega võrdub see vastavate ioonide kontsentratsioonide korrutisega jagatuna dissotsieerumata molekuli kontsentratsiooniga.
AB ↔ A + B
Ül altoodud üldreaktsioonis saab dissotsiatsioonikonstandi Kd esitada järgmiselt.
Kd=[A][B] / [AB].
Lisaks, kui on olemas stöhhiomeetriline seos, tuleks võrrandisse lisada ka stöhhiomeetrilised koefitsiendid.
xAB ↔ aA + bB
Ül altoodud reaktsiooni dissotsiatsioonikonstandi Kd võrrand on järgmine:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Täpsem alt aitab Kd biokeemilistes rakendustes määrata ensüümi juuresolekul toimuva keemilise reaktsiooni käigus tekkivate saaduste hulka. Ensümaatilise reaktsiooni Kd väljendab ligandi ja retseptori afiinsust. Teisisõnu, see näitab substraadi võimet lahkuda ensüümi retseptorist. Teisest küljest kirjeldab see, kui tugev alt substraat ensüümiga seondub.
Mis on Km?
Km on Michaelise konstant. Erinev alt Kd-st on Km kineetiline konstant. Selle peamine rakendus on ensüümi kineetika, st substraadi afiinsuse määramine ensüümiga seondumisel. Konstanti väljendatakse substraadi kontsentratsiooni seostamisel reaktsioonikiirusega ensüümi juuresolekul. Vastav alt sellele on Michaelise konstant ehk Km substraadi kontsentratsioon, kui reaktsiooni kiirus jõuab poole maksimaalsest kiirusest.
Joonis 1: Reaktsioonikiiruse ja substraadi kontsentratsiooni vaheline seos ensümaatilises reaktsioonis.
Ensüümi (E) ja substraadi (S) vahelise reaktsiooni käigus moodustuvad produktid (P) järgmiselt:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Kui ül altoodud reaktsiooni tasakaalukonstandid on järgmised, saate nendest konstantidest tuletada Km.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Km määramine Michaeli kontseptsiooni järgi
Michaelis töötas välja seose, kasutades substraadi kontsentratsiooni [S] ja maksimaalset reaktsioonikiirust Vmax. Substraadi kontsentratsiooni ja ensümaatilise reaktsiooni Km vaheline seos on järgmine:
v=Vmax[S] / km + [S]
v on kiirus igal ajal, samal ajal kui [S] on substraadi kontsentratsioon teatud ajahetkel ja Vmax on reaktsiooni maksimaalne kiirus. Km on reaktsioonis osaleva ensüümi Michaelise konstant. Michaelise konstandi väärtus sõltub ensüümist. Järelikult näitab Km väike väärtus, et ensüüm küllastub väikese koguse substraadiga. Seejärel saadakse substraadi madalal kontsentratsioonil Vmax. Seevastu kõrge Km väärtus näitab, et ensüüm vajab küllastumiseks suures koguses substraati.
Mis vahe on Kd ja Km vahel?
Kd vs Km |
|
| Kd on dissotsiatsioonikonstant. | Km on Michaelise konstant. |
| Loodus | |
| Kd on termodünaamiline konstant. | Km on kineetiline konstant. |
| Üksikasjad | |
| Kd tähistab substraadi afiinsust ensüümi suhtes. | Km tähistab substraadi kontsentratsiooni ja reaktsioonikiiruse vahelist suhet. |
Kokkuvõte – Kd vs Km
Kd ja Km on tasakaalukonstandid, mis kirjeldavad ensümaatiliste reaktsioonide omadusi. Peamine erinevus Kd ja Km vahel on see, et Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.
