Kinaas vs fosfataas
Kinaasi ja fosfataasi erinevus tuleneb asjaolust, et need kaks ensüümi toetavad kahte vastandlikku protsessi. Kinaas ja fosfataas on kaks olulist ensüümi, mis tegelevad bioloogilistes süsteemides leiduvate fosfaatidega. Ensüümid on kolmemõõtmelised globulaarsed valgud, mis toimivad paljude rakkudes toimuvate biokeemiliste reaktsioonide bioloogiliste katalüsaatoritena. Selle võime tõttu peeti ensüümide saabumist elu evolutsiooni üheks olulisemaks sündmuseks. Ensüümid suurendavad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, rõhutades spetsiifilisi keemilisi sidemeid. Kinaas ja fosfataas on kaks olulist ensüümi, mis osalevad valkude fosforüülimises. Valkude fosforüülimine hõlbustab valkude põhifunktsioone, sealhulgas rakkude metabolismi, rakkude diferentseerumist, signaaliülekannet kasvu ajal, transkriptsiooni, immuunvastust jne. Valkude fosforüülimine hõlmab valgu molekulide konformatsioonilisi muutusi, lisades ATP molekulidest fosfaatrühma, samas kui defosforüülimine. hõlmab fosfaatrühmade eemaldamist valgust. Fosforüülimise ja defosforüülimise protsesse katalüüsivad vastav alt kinaas ja fosfataasi ensüümid. Selles artiklis arutatakse kinaasi ja fosfataasi erinevusi, tuues esile olulised faktid kinaasi ja fosfataasi kohta.
Mis on kinaas?
Kinaasid on rühm ensüüme, mis katalüüsivad fosforüülimisreaktsioone, lisades ATP-st valgumolekulidele fosfaatrühmi. Fosforüülimisreaktsioon on ühesuunaline, kuna ATP-s fosfaat-fosfaatsideme lagunemisel toimub ADP tootmiseks tohutu energia vabanemine. Proteiinkinaase on palju erinevat tüüpi ja iga kinaas vastutab konkreetse valgu või valkude komplekti fosforüülimise eest. Arvestades aminohapete struktuuri üldiselt, võivad kinaasid lisada fosfaatrühmi kolme tüüpi aminohapetele, mis koosnevad OH-rühmast osana nende R-rühmast. Need kolm aminohapet on seriin, treoniin ja türosiin. Proteiini kinaasid liigitatakse nende kolme aminohappe substraadi alusel. Seriini/treoniini kinaasi klass meenutab kõige tsütoplasmaatilisemaid valke. Fosforüülimise käigus võib kinaas valgu aktiivsust kas suurendada või vähendada. Aktiivsus sõltub aga fosforüülimise kohast ja fosforüülitava valgu struktuurist.
Põhiline fosforüülimisreaktsioon
Mis on fosfataas?
Fosforüülimise pöördreaktsioon, defosforüülimist katalüüsivad fosfataasi ensüümid. Defosforüülimise käigus eemaldab fosfataas valgu molekulidest fosfaatrühmad. Seega saab kinaasi poolt aktiveeritud valku deaktiveerida fosfataasiga. Kuid defosforüülimisreaktsioon ei ole pöörduv. Rakkudes leidub palju erinevaid fosfataase. Mõned fosfataasid on väga spetsiifilised ja defosforüülivad ühe või mitu valku, samas kui teised eemaldavad fosfaadi paljudest valkudest. Fosfaadid on hüdrolaasid, kuna nad kasutavad defosforüülimiseks veemolekuli. Substraadi spetsiifilisuse põhjal võib fosfataasid liigitada viide klassi, nimelt; türosiin-spetsiifilised fosfataasid, seriini/treoniini spetsiifilised fosfataasid, kahe spetsiifilisusega fosfataasid, histidiinfosfataasid ja lipiidfosfataasid.
Türosiini defosforüülimise mehhanism CDP poolt
Mis vahe on kinaasil ja fosfataasil?
• Kinaasi ensüümid katalüüsivad valkude fosforüülimist, lisades ATP molekulidest fosfaatrühmi. Fosfataasensüümid katalüüsivad defosforüülimisreaktsioone, eemaldades valkudest fosfaatrühmi.
• Kinaas kasutab fosfaatrühmade saamiseks ATP-d, samas kui fosfataas kasutab fosfaatrühmade eemaldamiseks veemolekule.
• Kinaasi poolt aktiveeritud valgud saab deaktiveerida fosfataasiga.
