Peamine erinevus – happelised vs aluselised aminohapped
Aminohapped on valkude ehituskivid. Aminohapete ahelat tuntakse polüpeptiidina ja mitme polüpeptiidahela kombinatsioon moodustab valgumolekuli. Peamine erinevus happeliste ja aluseliste aminohapete vahel on see, et happelistel aminohapetel on happelised kõrvalahelad, samas kui aluselistel aminohapetel on aluselised kõrvalahelad neutraalse pH juures.
Aminohappemolekulil on neli osa; karboksüülhapperühm, amiinirühm, vesinikuaatom ja R (alküül)rühm. Need neli rühma on otseselt seotud keskse süsinikuaatomiga. R-rühma tuntakse aminohappe kõrvalahelana.
Mis on happelised aminohapped?
Happelised aminohapped on polaarsed aminohapped, millel on neutraalse pH juures negatiivne laeng. See negatiivne laeng esineb aminohappe kõrvalrühmas (R-rühm). Need külgahelad sisaldavad muid karboksüülhapperühmi peale karboksüülhapperühma, mis on otseselt seotud keskse süsinikuaatomiga. Neid kõrvalahelaid tuntakse happeliste külgahelatena, kuna need negatiivsed laengud tekivad prootonite (vesinikioonide) kadumise tõttu kõrvalahela karboksüülrühmadest. 20 asendamatu aminohappe hulgas on kaks aminohapet happelised aminohapped; aspartaat ja glutamaat.
Nende kahe aminohappe pKa on piisav alt madal, et neutraalse pH juures prootonit kaotada ja negatiivselt laetud. (pKa on happe happetugevuse mõõt; väiksem pKa, seda kõrgem on happesus. Seetõttu vabastavad madala pKa väärtusega ühendid kergesti prootoneid).
Joonis 01: Aspartaat ja glutamaat on happelised aminohapped
Happelised aminohapped aktiveerivad teadaolev alt inimkeha kesknärvisüsteemi. Aspartaat ja glutamaat on imetajate kesknärvisüsteemis olulised ergastavad neurotransmitterid.
Mis on põhilised aminohapped?
Aluselised aminohapped on polaarsed aminohapped, millel on neutraalse pH juures positiivne laeng. Nendel aminohapetel on aluselised kõrvalahelad (R-rühmad). See aluselisus tuleneb külgahelas olevate amiinrühmade olemasolust (va amiinirühm, mis on otseselt seotud keskse süsinikuaatomiga).
20 asendamatu aminohappe hulgas on kolm aluselist aminohapet; arginiin, lüsiin ja histidiin. Nende aminohapete külgahelad sisaldavad palju lämmastikuaatomeid, mis näitavad paljude amiinirühmade olemasolu. Amiinrühm on aluseline. Seega põhjustavad nad aminohappe molekuli aluselisust. Nende aminohapete pKa on prootonite vastuvõtmiseks piisav alt kõrge. Amiinrühmad külgahelas seovad kergesti prootoneid. See lisaprootonite sidumine annab aminohappe molekulile positiivse laengu, kuna prootonid on positiivselt laetud.
Mis vahe on happelistel ja aluselistel aminohapetel?
Happelised vs aluselised aminohapped |
|
| Happelised aminohapped on polaarsed aminohapped, millel on neutraalse pH juures negatiivne laeng. | Aluselised aminohapped on polaarsed aminohapped, millel on neutraalse pH juures positiivne laeng. |
| Külgketid | |
| Happelistel aminohapetel on happelised kõrvalahelad. | Põhilistel aminohapetel on aluselised kõrvalahelad. |
| Tasu | |
| Happelistel aminohapetel on neutraalse pH juures negatiivne laeng. | Põhilistel aminohapetel on neutraalse pH juures positiivne puhaslaeng. |
| pKa | |
| Happeliste aminohapete pKa on madal. | Aluseliste aminohapete pKa on kõrge. |
| Loodus | |
| Happelised aminohapped võivad vabastada prootoneid. | Peamised aminohapped suudavad vastu võtta prootoneid. |
Kokkuvõte – happelised vs aluselised aminohapped
Aminohapped on väikesed molekulid, mis läbivad polümerisatsiooni, moodustades valgumolekule. Aminohappeid on kahte peamist tüüpi: happelised aminohapped ja aluselised aminohapped. Happeliste ja aluseliste aminohapete erinevus seisneb selles, et happelistel aminohapetel on happelised kõrvalahelad, samas kui aluselistel aminohapetel on neutraalse pH juures aluselised kõrvalahelad.
