Substraadi spetsiifilisuse ja sideme spetsiifilisuse peamine erinevus seisneb selles, et substraadi spetsiifilisus on ensüümi võime valida sarnaste ühendite hulgast täpselt substraat, millega ta saab seostuda, samas kui sideme spetsiifilisus on ensüümi võime valida sarnaste sidemete ja sarnaste struktuuridega substraadid.
Substraadi spetsiifilisus ja sideme spetsiifilisus kuuluvad ensüümide aktiivsuse osas biokeemia valdkonda. Ensüümi saame määratleda kui bioloogilist katalüsaatorit. See tähendab, et ensüümid on ühendid, mis võivad suurendada rakkudes toimuvate bioloogiliste funktsioonide kiirust, kuid neid ei tarbita funktsiooni ajal. Mõiste spetsiifilisus viitab sellele, kuidas konkreetne ensüüm seostub konkreetse substraadiga.
Mis on substraadi spetsiifilisus?
Substraadi spetsiifilisus on ensüümi võime seostuda konkreetse substraadiga. Seda nimetatakse ka absoluutseks spetsiifilisuseks. Seda tüüpi spetsiifilisus on väga kõrge, kuna ensüümid on spetsiifilised ainult ühe kindla substraadi ja ka ühe reaktsiooni suhtes.
Näiteks laktaas on ensüüm, mis suudab hüdrolüüsida ainult laktoossuhkrutes sisalduvaid beeta-1,4-glükosiidsidemeid. See reaktsioon annab ainult glükoosi ja galaktoosi ning see on ainus reaktsioon, milles laktaasi ensüüm kaasab. Samamoodi on m altaas ensüüm, mis võib toimida m altoosi alfa-1, 4-glükosiidsidemetele ja toota glükoosi molekule.
Mis on võlakirjade spetsiifilisus?
Sidemete spetsiifilisus on ensüümi võime seostuda teatud tüüpi substraadiga, millel on sarnased struktuurid ja sarnased sidemed. Seda nimetatakse ka suhteliseks spetsiifilisuseks. Levinud keemiliste sidemete tüübid, millele ensüümid toimivad, on peptiidsidemed, glükosiidsidemed, estersidemed jne.
Näiteks alfa-amülaasi nime all tuntud ensüüm toimib alfa-1, 4-glükosiidsidemetele, et neid hüdrolüüsida (need sidemed esinevad tärklises ja glükogeenis). Seetõttu on ensüüm spetsiifiline keemilise sideme (glükosiidsideme) suhtes, kuid mitte substraadi suhtes.
Mis vahe on substraadi spetsiifilisusel ja sideme spetsiifilisusel?
Me võime määratleda ensüümi kui bioloogilist katalüsaatorit. Mõiste spetsiifilisus viitab sellele, kuidas konkreetne ensüüm seostub konkreetse substraadiga. Peamine erinevus substraadi spetsiifilisuse ja sideme spetsiifilisuse vahel on see, et substraadi spetsiifilisus viitab ensüümi võimele valida sarnaste ühendite rühmast täpselt substraat, millega ta saab seostuda, samas kui sideme spetsiifilisus viitab ensüümi võimele valida sarnaseid substraate. võlakirjad ja sarnased struktuurid.
Teisisõnu kirjeldab substraadi spetsiifilisus konkreetse ensüümi seondumist konkreetse substraadiga, et läbida konkreetne reaktsioon, samas kui sideme spetsiifilisus kirjeldab ensüümi seondumist mis tahes substraadiga, millel on konkreetne side (mitte spetsiifiline konkreetsele). substraat). Näiteks laktaas on ensüüm, mis suudab hüdrolüüsida ainult laktoossuhkrutes sisalduvaid beeta-1,4-glükosiidsidemeid. Samamoodi toimib alfa-amülaas alfa-1, 4-glükosiidsidemetele, et neid hüdrolüüsida (need sidemed esinevad tärklises ja glükogeenis).
Allpool toodud infograafik võtab kokku erinevuse substraadi spetsiifilisuse ja sideme spetsiifilisuse vahel.
Kokkuvõte – substraadi spetsiifilisus vs sideme spetsiifilisus
Substraadi spetsiifilisuse ja sideme spetsiifilisuse peamine erinevus seisneb selles, et substraadi spetsiifilisus viitab ensüümi võimele valida sarnaste ühendite hulgast täpselt substraat, millega ta saab seostuda, samas kui sideme spetsiifilisus viitab ensüümi võimele valida substraadid, millel on sarnased sidemed ja sarnased struktuurid.
