Põhiline erinevus fibronektiini ja laminiini vahel on see, et fibronektiin on glükoproteiin, mis esineb peamiselt rakuvälises maatriksis ja vereplasmas, samas kui laminiin on glükoproteiin, mis esineb peamiselt basaalkihis.
Tsellulaarne maatriks, mis asub kudede ja elundite vahel, ümbritseb rakke ning pakub rakkudele struktuurset ja biokeemilist tuge. See koosneb erinevatest rakuvälistest komponentidest, nagu kollageen, ensüümid ja glükoproteiinid. Fibronektiin ja laminiin on kaks olulist glükoproteiini, mida leidub ekstratsellulaarses maatriksis. Mõlemad on suure molekulmassiga valgud, mis on kombineeritud oligosahhariididega. Samuti seonduvad fibronektiin ja laminiin erinevate spetsiifiliste rakupinna raku adhesioonimolekulidega, et hõlbustada rakkude adhesiooni. Seega on need molekulid üliolulised rakkude adhesioonis, samuti migratsioonis ja diferentseerumises.
Mis on fibronektiin?
Fibronektiin on suure molekulmassiga glükoproteiin, mis esineb rakuvälises maatriksis. Nad seonduvad integriinidega, mis on transmembraansed retseptorvalgud. Fibronektiin seondub rakuvälises maatriksis peamiselt kollageenkiududega ja aitab rakkudel läbi maatriksi liikuda. Rakud eritavad neid fibronektiine.
Joonis 01: Fibronektiin
Alguses eksisteerib fibronektiin mitteaktiivse vormina. Kui nad seostuvad integriinidega, moodustavad nad hämardajaid ja muutuvad funktsionaalselt aktiivseks. Lisaks rakkude liikumisele aitavad fibronektiinid vigastuskohtades verehüüvete moodustumisel, et vältida verejooksu. Seetõttu on need haavade paranemisel olulised.
Mis on Laminin?
Lamiiniin on ka ekstratsellulaarses valguses sisalduv glükoproteiin. Kuid laminiin esineb peamiselt basaalkihis, mis on osa rakuvälisest maatriksist. Laminiin on ka suure molekulmassiga valk. See koosneb kolmest alaühikust: α, β ja γ ahelad. Lisaks on Laminiin võimeline seonduma teiste rakuvälises maatriksis esinevate valkudega, millel on fibronektiinile sarnased omadused. Seega aitab see tugevdada ekstratsellulaarse maatriksi struktuuri ja soodustab rakkude adhesiooni.
Joonis 02: Laminiin
Lisaks on laminiin kopsu alusmembraani esmane komponent ja pakub kopsule struktuurset tuge. Kõige tähtsam on see, et laminiin on närvide arenguks ja perifeersete närvide parandamiseks hädavajalik.
Millised on fibronektiini ja laminiini sarnasused?
- Fibronektiin ja laminiin on rakuvälises maatriksis kahte tüüpi suure molekulmassiga glükoproteiine.
- Need on valgud.
- Samuti on mõlemad üliolulised rakkude adhesioonis, migratsioonis, kasvus ja diferentseerumises.
- Lisaks on mõlemad valgud võimelised seonduma teiste rakuvälises maatriksis esinevate valkudega.
- Lisaks aitavad mõlemad molekulid tugevdada rakuvälist maatriksi struktuuri.
Mis vahe on fibronektiinil ja laminiinil?
Fibronektiin on ekstratsellulaarses maatriksis leiduv glükoproteiin, samas kui laminiin on teine glükoproteiin, mis esineb peamiselt epiteeli basaalkihis. Niisiis, see on peamine erinevus fibronektiini ja laminiini vahel. Lisaks on fibronektiini ja laminiini struktuurne erinevus see, et fibronektiin on homodimeer, laminiin aga heterodimeer.
Lisaks on fibronektiin suure molekulmassiga valk, mis kaalub umbes 440 kDa, samas kui laminiini molekulmass on ~400 kuni ~900 kDa. Seetõttu võime seda pidada ka erinevuseks fibronektiini ja laminiini vahel. Lisaks on fibronektiin oluline haavade paranemisel, laminiin aga neuronite arengus ja perifeersete närvide parandamisel. Seega on see funktsionaalne erinevus fibronektiini ja laminiini vahel.
Kokkuvõte – Fibronektiin vs laminiin
Fibronektiin ja laminiin on kaks rakuvälises maatriksis esinevat glükoproteiini. Need on suure molekulmassiga valgud, mis võivad seostuda teiste valkudega ja aidata kaasa rakkude adhesioonile ja rakkude liikumisele. Fibronektiinid vastutavad haavade paranemise eest, kuna nad osalevad vere hüübimises. Teisest küljest on laminiin oluline rakuvälise maatriksi struktuuri tugevdamiseks, neuraalseks arenguks ja perifeersete närvide parandamiseks. Lisaks on fibronektiin homodimeer, laminiin aga heterodimeer. Seega võtab see kokku erinevuse fibronektiini ja laminiini vahel.