Põhierinevus allosteerilise ja kovalentse modulatsiooni vahel on see, et allosteeriline modulatsioon nõuab fosfataasi ensüümi, samas kui kovalentne modulatsioon nõuab kinaasi ensüümi.
Ensüümi moduleerimine on modifikatsioon kohas, kus retseptor või ligand hakkab ensüümiga seonduma. Modulatsioone on erinevat tüüpi ning allosteeriline ja kovalentne modulatsioon on kaks neist.
Mis on allosteeriline modulatsioon?
Allosteeriline modulatsioon on termin farmakoloogias ja biokeemias, mis viitab ainete rühmale, mis seostuvad retseptoriga, et muuta selle retseptori reaktsiooni stiimulile. Mõned neist modulaatoritest on ravimid, nt. bensodiasepiinid. Allosteeriline sait on koht, millega allosteeriline modulaator seostub. See ei ole sama, millega retseptori endogeenne agonist hakkab seonduma (seda konkreetset kohta nimetatakse ortosteeriliseks saidiks). Me võime nimetada retseptori ligandideks nii modulaatoreid kui agoniste.
Lisaks on allosteerilisi modulaatoreid kolm peamist tüüpi: positiivne, negatiivne ja neutraalne modulatsioon. Positiivne tüüp võib suurendada retseptori vastust, suurendades agonisti retseptoriga seondumise tõenäosust, suurendades retseptori aktiveerimise võimet (seda nimetatakse efektiivsuseks) või mõlemal viisil. Teisest küljest võib negatiivne tüüp vähendada agonisti afiinsust ja efektiivsust. Lõpuks ei mõjuta neutraalne tüüp agonisti aktiivsust, kuid see võib takistada teiste modulaatorite seondumist allosteerilise saidiga. Lisaks toimivad mõned allosteerilised modulaatorid allosteeriliste agonistidena.
Üldiselt on allosteerilised modulaatorid võimelised muutma teiste retseptoritele mõjuvate ainete afiinsust ja efektiivsust. Modulaator võib samuti suurendada afiinsust ja vähendada efektiivsust või vastupidi. Afiinsus on aine võime seostuda retseptoriga. Efektiivsus seevastu on aine võime aktiveerida retseptorit, mis on antud protsendina aine võimest aktiveerida retseptorit võrreldes retseptori endogeense agonistiga.
Mis on kovalentne modulatsioon?
Kovalentne modulatsioon on biokeemias kasutatav oluline termin ja see viitab ainete rühmale, mis seostuvad kovalentselt retseptoriga, muutes selle reaktsiooni. Ensüüme on võimalik reguleerida molekuli või aatomi ülekandega doonorilt aminohappe kõrvalahelasse, mis võib toimida ülekantud molekuli retseptorina. Teine viis seda teha on aminohappejärjestuse enda muutmine proteolüütilise lõhustamise kaudu.
Kovalentne modulatsioon hõlmab ensüümi kuju ja funktsiooni muutmist keemiliste rühmade kovalentse sideme kaudu sellega. Veelgi enam, seda modulatsiooni tuntakse ka kui translatsioonijärgset modifikatsiooni. Tavaliselt toimub see modulatsioon endoplasmaatilises retikulumis ja Golgi aparaadis. Saidid, mis võivad sageli läbida translatsioonijärgse modifikatsiooni, on saidid, millel on funktsionaalne rühm, mis toimib reaktsioonis nukleofiilina. Nende kohtade hulka kuuluvad seriini, treoniini ja türosiini hüdroksüülrühmad ning lüsiini, arginiini ja histidiini amiinvormid.
Mis vahe on allosteerilisel ja kovalentsel modulatsioonil?
Põhiline erinevus allosteerilise ja kovalentse modulatsiooni vahel on see, et allosteeriline modulatsioon nõuab fosfataasi ensüümi, samas kui kovalentne modulatsioon nõuab kinaasi ensüümi.
Allpool olev infograafik esitab kõrvuti võrdlemiseks tabelina allosteerilise ja kovalentse modulatsiooni erinevused.
Kokkuvõte – allosteeriline vs kovalentne modulatsioon
Allosteeriline modulatsioon viitab ainete rühmale, mis seostuvad retseptoriga, et muuta selle retseptori vastust stiimulile, samas kui kovalentne modulatsioon viitab ainete rühmale, mis seondub kovalentselt retseptoriga ja muudab selle reaktsiooni. Peamine erinevus allosteerilise ja kovalentse modulatsiooni vahel on see, et allosteeriline modulatsioon nõuab fosfataasi ensüümi, samas kui kovalentne modulatsioon nõuab kinaasi ensüümi.
