Põhiline erinevus allosteerilise saidi ja aktiivse saidi vahel on see, et allosteeriline sait on ensüümi piirkond, mis võimaldab aktivaatori- või inhibiitormolekulidel ensüümiga seonduda ja ensüümi aktiivsust kas aktiveerida või inhibeerida, samas kui aktiivne sait on ensüümi piirkond, kus substraadi molekulid seostuvad ja katalüüsivad reaktsiooni, mille tulemuseks on teatud produktide tootmine.
Ensüümid on valgud, mis aitavad kaasa biokeemilistele reaktsioonidele inimkehas. Ensüümide üks tähtsamaid ülesandeid on seedimine. Ensüümid aitavad kaasa ka hingamisele, lihaste ülesehitamisele, närvide talitlusele ja toksiinidest kehas vabanemisele. Ensüümide struktuuris on erinevad piirkonnad, kus molekulid saavad seostuda ja reaktsioone katalüüsida. Allosteerilised saidid ja aktiivsed saidid on ensüümi struktuuri kaks erinevat piirkonda, mis hõlbustavad molekulide sidumist ja järgnevaid keemilisi reaktsioone.
Mis on allosteeriline sait?
Allosteeriline sait on ensüümi piirkond, mis võimaldab aktivaatori- või inhibiitormolekulidel seonduda ensüümiga, mis kas aktiveerib või inhibeerib ensüümi aktiivsust. Ensüümid töötavad olenev alt keskkonnast erinevatel temperatuuridel. Ensüümi aktiivsust mõjutavad lisaks põhisubstraadile mitmed tegurid, sealhulgas kuumus, külmus, pH, asukoht kehas ja muud ained. Mõned ained seonduvad ensüümiga muus kohas kui tavaline aktiivne sait. Neid kohti, mis võimaldavad teiste ainetega seonduda, nimetatakse allosteerilisteks saitideks. Allosteerilised saidid võimaldavad teistel ainetel ensüümi aktiivsust aktiveerida, pärssida või välja lülitada. See juhtub siis, kui teised ained seonduvad allosteerilise saidiga ja muudavad ensüümi kinnitust või kuju.
Joonis 01: Allosteeriline sait
Näide allosteerilisest aktivaatorist on hapniku seondumine hemoglobiiniga. Hapniku allosteeriline seondumine hemoglobiiniga muudab hemoglobiini kinnitust ja suurendab selle afiinsust rohkema hapniku suhtes. See protsess tagab, et hemoglobiin transpordib hapnikurikastest piirkondadest, näiteks kopsudest, maksimaalse koguse hapnikku. Teine allosteerilise inhibiitori näide on ATP rakulises hingamises. Üks oluline glükolüüsis osalev ensüüm on fosfofruktokinaas. See ensüüm muudab ADP ATP-ks. Kui rakus on liiga palju ATP-d, toimib ATP allosteerilise inhibiitorina, mis seondub fosfofruktokinaasi allosteerilise saidiga, et aeglustada ADP muundumist ATP-ks.
Mis on aktiivne sait?
Aktiivne sait on ensüümi piirkond, kus substraadi molekulid seonduvad ja läbivad reaktsiooni, et saada tooteid. Aktiivne sait jaguneb veel kaheks erinevaks saidiks: seondumissait ja katalüütiline sait. Sidumiskohas moodustavad aktiivse saidi aminohappejäägid substraadiga ajutised sidemed. Teisest küljest katalüüsivad katalüütilise saidi aminohappejäägid selle substraadi reaktsiooni.
Joonis 02: aktiivne sait
Ensüümi aktiivses kohas on tavaliselt kolm kuni neli aminohapet, samas kui ensüümi tertsiaarse struktuuri säilitamiseks on vaja teisi ensüümi aminohappeid. Ensüümi aktiivne sait võib reaktsiooni katalüüsida korduv alt, kuna jäägid reaktsiooni lõpus ei muutu. See protsess saavutatakse tavaliselt reaktsiooni aktiveerimisenergia vähendamisega. Seetõttu on rohkematel substraatidel keemilise reaktsiooni läbimiseks piisav alt energiat.
Millised on allosteerilise saidi ja aktiivse saidi sarnasused?
- Allosteeriline sait ja aktiivne sait on ensüümi struktuuri kaks erinevat piirkonda, mis hõlbustavad molekulide seondumist ja järgnevaid keemilisi reaktsioone.
- Mõlemad saidid koosnevad aminohapetest.
- Neil saitidel on ainulaadne kuju.
- Mõlemad saidid on ensüümi aktiivsuse ja ensüümi katalüüsitud reaktsiooni jaoks väga olulised.
Mis vahe on allosteerilisel saidil ja aktiivsel saidil?
Allosteeriline sait on ensüümi piirkond, mis võimaldab aktivaatori või inhibiitori molekulidel seonduda ensüümiga, et aktiveerida või inhibeerida ensüümi aktiivsust, samas kui aktiivne sait on ensüümi piirkond, kus substraadi molekulid seostuvad ja katalüüsivad reaktsiooni mille tulemuseks on teatud toodete tootmine. Seega on see peamine erinevus allosteerilise saidi ja aktiivse saidi vahel. Lisaks on allosteerilised saidid ainult allosteerilistes ensüümides, samas kui aktiivsed saidid esinevad kõigis ensüümides.
Allpool olev infograafik näitab erinevusi allosteerilise saidi ja aktiivse saidi vahel kõrvuti võrdlemiseks tabelina.
Kokkuvõte – Allosteeriline sait vs aktiivne sait
Allosteeriline sait ja aktiivne sait on ensüümi struktuuris kaks erinevat piirkonda. Allosteeriline sait on ensüümi piirkond, mis võimaldab aktivaatori- või inhibiitormolekulidel seonduda ensüümiga, mis kas aktiveerivad või inhibeerivad ensüümi aktiivsust, samas kui aktiivne sait on ensüümi piirkond, kus substraadimolekulid seonduvad ja katalüüsivad reaktsiooni, mille tulemuseks on teatud ensüümi moodustumine. tooted. Niisiis, see on peamine erinevus allosteerilise saidi ja aktiivse saidi vahel.
