Peamine erinevus – ensüüm vs koensüüm
Keemilised reaktsioonid muudavad ühe või mitu substraati toodeteks. Neid reaktsioone katalüüsivad spetsiaalsed valgud, mida nimetatakse ensüümideks. Ensüümid toimivad enamiku reaktsioonide katalüsaatorina, ilma et neid tarbitaks. Ensüümid on valmistatud aminohapetest ja neil on ainulaadsed aminohappejärjestused, mis koosnevad 20 erinevast aminohappest. Ensüüme toetavad väikesed mittevalgulised orgaanilised molekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Koensüümid on ühte tüüpi kofaktorid, mis aitavad ensüümidel katalüüsi läbi viia. Peamine erinevus ensüümi ja koensüümi vahel on see ensüüm on valk, mis katalüüsib biokeemilisi reaktsioone, samas kui koensüüm on mittevalguline orgaaniline molekul, mis aitab ensüümidel keemilisi reaktsioone aktiveerida ja katalüüsida. Ensüümid on makromolekulid, koensüümid aga väikesed molekulid.
Mis on ensüüm?
Ensüümid on elusrakkude bioloogilised katalüsaatorid. Need on valgud, mis koosnevad sadadest kuni miljonitest aminohapetest, mis on omavahel seotud nagu pärlid nööril. Igal ensüümil on ainulaadne aminohappejärjestus ja selle määrab konkreetne geen. Ensüümid kiirendavad peaaegu kõiki elusorganismide biokeemilisi reaktsioone. Ensüümid mõjutavad ainult reaktsiooni kiirust ja nende olemasolu on keemilise muundamise algatamiseks hädavajalik, kuna ensüümid vähendavad reaktsiooni aktiveerimisenergiat. Ensüümid muudavad reaktsiooni kiirust tarbimata või keemilist struktuuri muutmata. Sama ensüüm võib katalüüsida üha enamate substraatide muundamist toodeteks, näidates võimet katalüüsida sama reaktsiooni ikka ja jälle.
Ensüümid on väga spetsiifilised. Konkreetne ensüüm seondub spetsiifilise substraadiga ja katalüüsib spetsiifilist reaktsiooni. Ensüümi spetsiifilisus on tingitud ensüümi kujust. Igal ensüümil on spetsiifilise kujuga aktiivne sait ja funktsionaalsed rühmad spetsiifiliseks seondumiseks. Ainult konkreetne substraat sobib aktiivse saidi kujuga ja seostub sellega. Ensüümi substraadi seondumise spetsiifilisust saab seletada kahe hüpoteesiga, mida nimetatakse luku ja võtme hüpoteesiks ja indutseeritud sobivuse hüpoteesiks. Luku ja võtme hüpotees näitab, et ensüümi ja substraadi sobivus on spetsiifiline sarnaselt luku ja võtmega. Indutseeritud sobivuse hüpotees ütleb, et aktiivse koha kuju võib muutuda, et sobituda konkreetse substraadi kujuga, sarnaselt käele liibuvate kinnastega.
Ensümaatilisi reaktsioone mõjutavad mitmed tegurid, nagu pH, temperatuur jne. Igal ensüümil on tõhusaks tööks optimaalne temperatuuri- ja pH-väärtus. Ensüümid interakteeruvad ka mittevalguliste kofaktoritega, nagu proteesrühmad, koensüümid, aktivaatorid jne, et katalüüsida biokeemilisi reaktsioone. Ensüümid võivad hävida kõrgel temperatuuril või kõrge happesuse või aluselisuse tõttu, kuna need on valgud.
Joonis 01: Ensüümi aktiivsuse indutseeritud sobivusmudel.
Mis on koensüüm?
Keemilisi reaktsioone aitavad kaasa mittevalgulised molekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Kofaktorid aitavad ensüümidel katalüüsida keemilisi reaktsioone. Kofaktoreid on erinevat tüüpi ja koensüümid on nende hulgas üks tüüp. Koensüüm on orgaaniline molekul, mis ühineb ensüümi substraadi kompleksiga ja aitab kaasa reaktsiooni katalüüsi protsessile. Neid tuntakse ka abistavate molekulidena. Need koosnevad vitamiinidest või on saadud vitamiinidest. Seetõttu peaksid dieedid sisaldama vitamiine, mis pakuvad biokeemiliste reaktsioonide jaoks olulisi koensüüme.
Koensüümid võivad seostuda ensüümi aktiivse saidiga. Nad seonduvad lõdv alt ensüümiga ja soodustavad keemilist reaktsiooni, pakkudes reaktsiooniks vajalikke funktsionaalseid rühmi või muutes ensüümi struktuurset konformatsiooni. Seetõttu muutub substraadi sidumine lihtsaks ja reaktsioon liigub toodete poole. Mõned koensüümid toimivad sekundaarsete substraatidena ja muutuvad reaktsiooni lõpus erinev alt ensüümidest keemiliselt.
Koensüümid ei saa keemilist reaktsiooni katalüüsida ilma ensüümita. Need aitavad ensüümidel aktiveeruda ja oma funktsioone täita. Kui koensüüm seostub apoensüümiga, muutub ensüüm ensüümi aktiivseks vormiks, mida nimetatakse holoensüümiks, ja käivitab reaktsiooni.
Koensüümide näited on adenosiintrifosfaat (ATP), nikotinamiidadeniindinukleotiid (NAD), flaviinadeniindinukleotiid (FAD), koensüüm A, vitamiinid B1, B2 ja B6 jne.
Joonis 02: Kofaktori sidumine apoensüümiga
Mis vahe on ensüümil ja koensüümil?
Ensüüm vs koensüüm |
|
| Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid, mis kiirendavad keemilisi reaktsioone. | Koensüümid on orgaanilised molekulid, mis aitavad ensüümidel keemilisi reaktsioone katalüüsida. |
| Molekulaarne tüüp | |
| Kõik ensüümid on valgud. | Koensüümid ei ole valgud. |
| Reaktsioonidest tingitud muudatus | |
| Ensüümid ei muutu keemilise reaktsiooni tõttu. | Koensüümid muutuvad reaktsiooni tulemusena keemiliselt. |
| Konkreetsus | |
| Ensüümid on spetsiifilised. | Koensüümid ei ole spetsiifilised. |
| Suurus | |
| Ensüümid on suuremad molekulid. | Koensüümid on väiksemad molekulid. |
| Näited | |
| Amülaas, proteinaas ja kinaas on ensüümide näited. | NAD, ATP, koensüüm A ja FAD on koensüümide näited. |
Kokkuvõte – ensüüm vs koensüüm
Ensüümid katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Koensüümid aitavad ensüümidel reaktsiooni katalüüsida, aktiveerides ensüüme ja pakkudes funktsionaalrühmi. Ensüümid on aminohapetest koosnevad valgud. Koensüümid ei ole valgud. Neid saadakse peamiselt vitamiinidest. See on erinevus ensüümide ja koensüümide vahel.
