Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel

Sisukord:

Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel
Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel

Video: Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel

Video: Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel
Video: Первая щепотка крипоты ► 1 Прохождение Man of Medan (The Dark pictures Anthology) 2024, Juuli
Anonim

Põhiline erinevus mittekonkureeriva ja allosteerilise inhibeerimise vahel on see, et mittekonkureeriva inhibeerimise korral väheneb katalüüsitud reaktsiooni maksimaalne kiirus (Vmax) ja substraadi kontsentratsioon (Km) jääb muutumatuks, samas kui allosteerilise inhibeerimise korral jääb Vmax muutumatuks. ja km suureneb.

Ensüümid on olulised enamiku organismides toimuvate reaktsioonide jaoks. Tavaliselt katalüüsib ensüüm reaktsiooni, vähendades reaktsiooniks vajalikku aktiveerimisenergiat. Ensüüme tuleks aga hoolik alt reguleerida, et kontrollida lõpptoodete taseme tõusu soovimatule tasemele. Seda kontrollib ensüümi inhibeerimine. Ensüümi inhibiitor on molekul, mis häirib normaalset reaktsioonirada ensüümi ja substraadi vahel.

Aktiivne koht on ensüümi piirkond, kus substraadid seonduvad ja läbivad keemilise reaktsiooni. Allosteeriline sait on koht, kus see võimaldab molekulidel ensüümi aktiivsust kas aktiveerida või inhibeerida. Ensüümi kineetika mängib ensüümi inhibeerimise ajal olulist rolli. Konkreetse ensüümi maksimaalset reaktsioonikiirust teatud kontsentratsioonil nimetatakse maksimaalseks kiiruseks või Vmax. Substraadi kontsentratsioon, mis annab kiiruse, mis on pool Vmax-st, on Km.

Mis on mittekonkureeriv pärssimine?

Mittekonkureeriv inhibeerimine on ensüümi inhibeerimise tüüp, mille puhul inhibiitor vähendab ensüümi aktiivsust ja seondub ensüümiga võrdselt hästi, olenemata sellest, kas see on seotud substraadiga või mitte. Teisisõnu, mittekonkureeriv inhibeerimine on see, kus nii inhibiitor kui ka substraat seonduvad ensüümiga igal ajahetkel. Kui nii substraat kui ka inhibiitor seonduvad ensüümiga, moodustab see ensüümi-substraadi-inhibiitori kompleksi. Kui see kompleks on moodustunud, ei saa see toota ühtegi toodet. See võib muutuda tagasi ainult ensüümi-substraadi kompleksiks või ensüümi-inhibiitori kompleksiks.

Mittekonkureeriv vs allosteeriline pärssimine
Mittekonkureeriv vs allosteeriline pärssimine

Joonis 01: Mittekonkurentsi pärssimine

Mittekonkureeriva inhibeerimise korral on inhibiitoril võrdne afiinsus ensüümi ja ensüüm-substraadi kompleksi suhtes. Mittekonkureeriva inhibiitori kõige levinum mehhanism on inhibiitori pöörduv seondumine allosteerilise saidiga. Kuid inhibiitoril on ka võime seonduda otse aktiivse saidiga. Mittekonkureeriva inhibiitori näide on püruvaatkinaasi muundamine püruvaadiks. Fosfenoolpüruvaadi konversiooni püruvaadiks katalüüsib püruvaadi kinaas. Aminohape nimega alaniin, mis sünteesitakse püruvaadist, inhibeerib glükolüüsi ajal ensüümi püruvaatkinaasi. Alaniin toimib mittekonkureeriva inhibiitorina.

Mis on allosteeriline pärssimine?

Allosteeriline inhibeerimine on ensüümi inhibeerimise tüüp, mille puhul inhibiitor aeglustab ensüümi aktiivsust, deaktiveerides ensüümi ja seondudes ensüümiga allosteerilises kohas. Siin ei konkureeri inhibiitor otseselt substraadiga aktiivses kohas. Kuid see muudab kaudselt ensüümi koostist. Kui kuju on muutunud, muutub ensüüm passiivseks. Seega ei saa see enam vastava substraadiga seonduda. See omakorda aeglustab lõpptoodete teket.

Võrrelge mittekonkureerivat ja allosteerilist pärssimist
Võrrelge mittekonkureerivat ja allosteerilist pärssimist

Joonis 02: Allosteeriline pärssimine

Allosteeriline pärssimine hoiab ära mittevajalike toodete moodustumise, vähendades energia raiskamist. Allosteerilise inhibeerimise näide on ADP muundamine ATP-ks glükolüüsi käigus. Kui süsteemis on liigne ATP, toimib ATP allosteerilise inhibiitorina. See seondub fosfofruktokinaasiga, mis on üks glükolüüsis osalevatest ensüümidest. See aeglustab ADP konversiooni. Selle tulemusena takistab ATP enda tarbetut tootmist. Seetõttu ei ole piisavate koguste korral ATP ületootmine vajalik.

Millised on mittekonkureeriva ja allosteerilise pärssimise sarnasused?

  • Mõlemat tüüpi ensüümi pärssimised aeglustavad ensüümi aktiivsust.
  • Mõlema ensüümi inhibeerimise inhibiitorid ei konkureeri substraadiga aktiivses kohas.
  • Inhibiitorid muudavad ensüümi koostist kaudselt.
  • Mõlemad inhibiitorid muudavad ensüümi kuju.

Mis vahe on mittekonkureerival ja allosteerilisel pärssimisel?

Mittekonkureeriva inhibeerimise korral väheneb reaktsiooni Vmax, jättes Km väärtuse muutumatuks. Seevastu allosteerilise inhibeerimise korral jääb Vmax muutumatuks ja Km väärtus suureneb. Niisiis, see on peamine erinevus mittekonkureeriva ja allosteerilise pärssimise vahel. Allosteeriline inhibeerimine keskendub rohkem kemikaalide kasutamisele, mis muudavad ensüümi aktiivsust, seondudes allosteerilises kohas, samas kui mittekonkureerivad inhibiitorid peatavad alati töötava ensüümi, seondudes vahetult alternatiivses kohas.

Järgmine infograafik esitab kõrvuti võrdlemiseks erinevused mittekonkureeriva ja allosteerilise pärssimise vahel.

Kokkuvõte – mittekonkureeriv vs allosteeriline pärssimine

Mittekonkureeriv inhibeerimine on ensüümi inhibeerimine, mille puhul inhibiitor vähendab ensüümi aktiivsust ja seondub ensüümiga võrdselt hästi, olenemata sellest, kas see on seotud substraadiga või mitte. Allosteeriline inhibeerimine on ensüümi inhibeerimise tüüp, mille puhul inhibiitor aeglustab ensüümi aktiivsust, deaktiveerides ensüümi ja seondub ensüümiga allosteerilises kohas. Peamine erinevus mittekonkureeriva ja allosteerilise inhibeerimise vahel on see, et katalüüsitud reaktsiooni maksimaalne kiirus (Vmax) väheneb ja substraadi kontsentratsioon (Km) jääb mittekonkureeriva inhibeerimise korral muutumatuks, samas kui Vmax jääb muutumatuks ja Km suureneb allosteerilises inhibeerimises. pärssimine.

Soovitan: