Põhiline erinevus IgG IgM IgA IgE ja IgD vahel on iga antikeha raske ahela tüüp. Kui IgG-l on γ-tüüpi raske ahel, siis IgM-il on μ-tüüpi raske ahel. Seevastu IgA-l on α-tüüpi raske ahel, IgE-l on ε-tüüpi raske ahel ja IgD-l on δ-tüüpi raske ahel.
Antikehade tootmine toimub vastusena antigeenile, mis on osa kõrgema taseme loomade adaptiivsete immuunmehhanismide aktiveerimisest. Antikeha-antigeeni interaktsioon aktiveerib selliseid reaktsioone nagu aglutinatsioon, neutraliseerimine, opsoniseerimine, komplemendi aktiveerimine ja B-rakkude aktiveerimine, mis osalevad võõrorganismi vastase immuunvastuse mehhanismi hõlbustamises. Antikehade struktuursed ja funktsionaalsed aspektid on erinevad.
Mis on IgG?
Immunoglobuliin G või IgG on kõige levinum immunoglobuliinide klass, mida esineb suurtes kogustes koevedelikes ja veres. Selle seerumikontsentratsioon on üle 75%. IgG molekulmass on 150 000 D. IgG on monomeer ja IgG rasked ahelad kuuluvad γ-tüüpi.
Joonis 01: IgG 2D ja 3D struktuurid
On kaks antigeeni siduvat saiti. IgG alamklassid hõlmavad IgG1, IgG2, IgG3 ja IgG4. IgG on ainus immunoglobuliini tüüp, mis suudab platsentat läbida. IgG osaleb immuunkaitse esilekutsumisel juba imikueas, kuna IgG kandub em alt lapsele ka imetamise ajal. IgG põhiülesanne on osaleda immuunreaktsioonides opsoniseerimisel ja neutraliseerimisel. Samuti osaleb see immuunreaktsioonide ajal sekundaarsete reaktsioonide aktiveerimisel.
Mis on IgM?
Immunoglobuliinil M või IgM on unikaalse pentameerse struktuuriga ja seega on see suurim antikehatüüp. Molekulmassiga umbes 900 000 D moodustab see peaaegu 10% kogu antikehast seerumis. Unikaalne pentameeri struktuur hõlbustab 10 antigeeni sidumissaiti. IgM rasked ahelad koosnevad μ-tüübist. Sellel on ka iseloomulik disulfiidside, mis ühendab iga monomeeri.
Joonis 02: IgM aktiveerimine bakteriaalsete infektsioonide korral
IgM-i põhiülesanne on aktiveerida esmane immuunvastus. See on ka hea komplemendisüsteemi aktivaator ja osaleb aglutinatsioonis. Seetõttu mängib IgM olulist rolli bakteriaalsete infektsioonide korral.
Mis on IgA?
Immunoglobuliin A või IgA on dimeerne antikeha, mis sisaldab spetsiaalset elementi, mida nimetatakse sekretoorseks elemendiks. Selle struktuurse paigutuse tõttu on molekulmass suurem kui monomeerse struktuuriga antikehade klassidel. See on 385 000,00 D. Sellel on 4 antigeeni siduvat kohta koos α-tüüpi raskete ahelatega. Sellel on kaks alamklassi: IgA1 ja IgA2.
Joonis 03: IgA 3D-struktuur
Sekretoorse elemendina toimimise tõttu leidub seda tüüpi antikehi peamiselt keha sekretsioonides, nagu pisarad, sülg, hingamisteede ja soolte sekretsioon ning limaskesta sekretsioon. Lisaks leidub seda ka ternespiimas. Umbes 15% seerumi koguantikehadest vastutavad IgA antikehade klassi eest. IgA ei osale komplemendi süsteemi aktiveerimises; selle põhiülesanne on aga ekspresseerida koes, vältides võõrorganismide, näiteks bakterite koloniseerimist.
Mis on IgE?
Immunoglobuliin E või IgE on immunoglobuliini tüüp, mida leidub seerumis kõige vähem. See moodustab vähem kui 0,01% seerumi immunoglobuliinide koguarvust. Selle struktuur on monomeerne ja raske ahel koosneb ε-tüübist. Lisaks on selle molekulmass umbes 200 000 D. IgE-l on kaks antigeeni siduvat saiti, mis on sarnased IgG-ga.
Joonis 04: IgE erinevad kinnitused
IgE põhiülesanne on aktiveerida allergilisi reaktsioone vastuseks sellistele seisunditele nagu astma ja heinapalavik. Laiemas plaanis täheldatakse IgE aktivatsiooni I tüüpi ülitundlikkusreaktsioonide ajal. Vastuseks antikeha-antigeeni interaktsioonile soodustatakse histamiinide sekretsiooni. Sellel puudub komplemendisüsteemi aktiveerimise võimalus. See mängib rolli ka kaitses parasiitnakkuste vastu.
Mis on IgD?
Immunoglobuliin D või IgD on samuti monomeerne immunoglobuliin, millel on ainult 2 antigeeni siduvat kohta. Sellel on madalaim molekulmass, ligikaudu 185 000 D. IgD moodustab ligikaudu <0,5% antikehade kogukontsentratsioonist seerumis. Raske ahel koosneb δ-tüübist. IgD roll ei ole väga spetsiifiline, kuid nad osalevad peamiselt B-rakkude aktiveerimises adaptiivse immuunvastuse ajal. Need ei aktiveeri komplemendisüsteemi. Nad ei suuda platsentat ületada.
Millised on IgG IgM IgA IgE ja IgD sarnasused?
- Kõik koosnevad rasketest ja kergetest ahelatest.
- Need on glükoproteiinid.
- Lisaks võivad kõik antikehatüübid hõlbustada antikeha-antigeeni sidumist.
- Lisaks hõlbustab antikehade ja antigeenide seondumist tänu antigeeniga seondumiskohtade olemasolule kõigis antikehades.
- Neid on seerumis.
- Kõik osalevad adaptiivse immuunvastuse aktiveerimises.
- Kõiki antikehi saab tuvastada immuuntehnikate abil, nagu raadioimmunoanalüüs (RIA) või ensüümseotud immunosorbentanalüüs (ELISA).
- Neil on oluline roll diagnostikas ja patoloogias.
Mis vahe on IgG IgM IgA IgE ja IgD vahel?
Põhiline erinevus IgG IgM IgA IgE ja IgD vahel on raske ahela tüüp, mis igal antikehatüübil on. IgG-l on y-tüüpi raske ahel; IgM-il on μ tüüpi raske ahel; IgA-l on α-tüüpi raske ahel; IgE-l on ε-tüüpi raske ahel ja IgD-l on δ-tüüpi raske ahel. Lisaks varieerub ka nende struktuurne paigutus, mille tulemuseks on igat tüüpi antikehade erinevad molekulmassid. Lisaks varieerub ka viis, kuidas iga antikeha toimib. Kuigi IgG ja IgM võivad aktiveerida komplemendi süsteemi, ei suuda muud tüüpi antikehad seda teha. Pealegi suudab platsentat läbida ainult IgG.
Allpool olev infograafik esitab kõrvuti võrdlemiseks tabelina IgG IgM IgA IgE ja IgD erinevusi.
Kokkuvõte – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Antikehad pärinevad B-rakkudest ja neil on oluline roll adaptiivses immuunsuses. Seal on viis peamist antikehade klassi, mis erinevad peamiselt nende raske ahela tüübi järgi. IgG IgM IgA IgE ja IgD omavad vastav alt γ, μ, α, ε ja δ tüüpi raskeid ahelaid. Lisaks erinevad nad ka oma struktuuride poolest, kuna IgG, IgE ja IgD saavutavad monomeerse struktuuri, IgM saavutab pentameerse struktuuri ja IgA saavutab dimeerse struktuuri. See, kuidas nad immuunvastuseid aktiveerivad, on erinevate antikehade klasside puhul samuti erinev. IgG ja IgM on võimelised aktiveerima komplemendi süsteemi, kuid teised tüübid mitte. Niisiis, see on kokkuvõte IgG IgM IgA IgE ja IgD erinevusest.
