Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil

Sisukord:

Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil
Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil

Video: Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil

Video: Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil
Video: Mis vahe on puudel ja vähenenud töövõimel? 2024, Juuli
Anonim

Põhierinevus positiivse ja negatiivse allosterismi vahel on see, et valkude positiivne allosterism näitab ligandide suhtes suurt afiinsust, samas kui valkude negatiivne allosterism näitab ligandide suhtes madalat afiinsust.

Allosterism ehk allosteeriline käitumine on nähtus, mille puhul valgu aktiivsus võib muutuda sõltuv alt mõne molekuli seondumisest mujal kui valgu aktiivses kohas (täpsem alt ensüümides). Positiivne allosterism näitab, et efektormolekuli seondumine ensüümiga põhjustab ensüümi konfiguratsiooni muutmist aktiivseks vormiks. Seevastu negatiivne allosteirsm näitab, et efektormolekuli sidumine põhjustab ensüümi konfiguratsiooni muutmise aktiivsest vormist mitteaktiivseks.

Mis on positiivne allosterism?

Positiivne allosterism on valgu (enamasti ensüümi) konfiguratsiooni muutumine inaktiivsest vormist aktiivseks vormiks efektormolekuli seondumisel. Efektormolekul seondub ensüümi aktiivse saidiga erineva saidiga; seda nimetatakse allosteeriliseks saidiks. Seda protsessi nimetatakse ka allosteeriliseks aktiveerimiseks.

Taolise efektormolekuli sidumise tavaline näide on hapnikumolekuli sidumine hemoglobiini molekuliga, mis aktiveerib hemoglobiini molekuli, et transportida hapnikku tõhus alt rakkudesse. Seal seostub hapniku molekul hemoglobiini molekulis oleva heemi molekuli raudraudaga. Aktiivset vormi nimetatakse oksühemoglobiiniks, mitteaktiivset aga desoksühemoglobiiniks.

Mis on negatiivne allosterism?

Negatiivne allosterism on ensüümi konfiguratsiooni muutumine aktiivsest vormist inaktiivseks vormiks efektormolekuli seondumisel. Efektormolekul seondub ensüümi aktiivse saidiga erineva saidiga; seda nimetatakse allosteeriliseks saidiks. Seda protsessi nimetatakse ka allosteeriliseks inhibeerimiseks.

Positiivne vs negatiivne allosterism tabeli kujul
Positiivne vs negatiivne allosterism tabeli kujul

Joonis 01: Positiivne ja negatiivne allosterism

Negatiivse allosterismi ajal vähendab ühe ligandi seondumine ensüümi afiinsust substraadi suhtes teistes substraadi sidumiseks saadaolevates aktiivsetes kohtades. Näiteks on 2, 3-BPG seondumine hemoglobiini allosteerilise saidiga, mis põhjustab kõigi subühikute hapnikuafiinsuse vähenemist.

Mis vahe on positiivsel ja negatiivsel allosterismil?

Positiivse allosterismi korral muudab efektormolekuli seondumine ensüümiga ensüümi konfiguratsiooni aktiivseks vormiks, samas kui negatiivse allosteirsmi korral muudab efektormolekuli seondumine ensüümi aktiivsest konfiguratsioonist. vormist mitteaktiivsesse vormi. Peamine erinevus positiivse ja negatiivse allosterismi vahel on see, et valkude positiivne allosterism näitab ligandide suhtes suurt afiinsust, samas kui valkude negatiivne allosterism näitab ligandide suhtes madalat afiinsust. Lisaks hõlmab positiivne allosterism aktiveerimist, negatiivne allosteirsm aga inhibeerimist. Hapniku seondumine hemoglobiiniga on näide positiivsest allosterismist, samas kui 2,3-BPG seondumine hemoglobiiniga on näide negatiivsest allosterismist.

Järgmine infograafik näitab positiivse ja negatiivse allosterismi erinevust tabelina, et kõrvuti võrrelda.

Kokkuvõte – positiivne vs negatiivne allosterism

Allosterismi või allosteerilise käitumise korral võib valgu aktiivsus muutuda sõltuv alt mõne molekuli seondumisest mujal kui valgu aktiivses kohas (täpsem alt ensüümides). Peamine erinevus positiivse ja negatiivse allosterismi vahel on see, et valkude positiivne allosterism näitab ligandide suhtes suurt afiinsust, samas kui valkude negatiivne allosterism näitab ligandide suhtes madalat afiinsust.

Soovitan: