Peamine erinevus – afiinsus vs avidaalsus
Antikehade antigeenide interaktsioon on rakkudes infektsioonidele reageerimisel ülitähtis koostoime. Antigeenid on võõrosakesed, mis sisenevad peremeesrakkudesse. Need koosnevad peamiselt polüsahhariididest või glükoproteiinidest ja neil on eriline kuju. Antigeeni ja antikeha vaheline interaktsioon toimub vastav alt kahe osapoole õigele sidumisele mittekovalentsete sidemetega, nagu vesiniksidemed, van der Waalsi sidemed jne. See interaktsioon on pöörduv. Afiinsus ja aviidsus on kaks parameetrit, mis mõõdavad antigeeni-antikeha interaktsiooni tugevust immunoloogias. Peamine erinevus afiinsuse ja aviidsuse vahel seisneb selles, et afiinsus on epitoobi ja antikeha ühe sidumissaidi vahelise individuaalse interaktsiooni tugevuse mõõt, samas kui aviidsus on antigeensete determinantide ja multivalentse antikeha antigeeni sidumissaitide vaheliste üldiste seondumiste mõõt. Afiinsus on üks tegur, mis mõjutab antigeeni antikehade interaktsiooni aviidsust.
Mis on affinity?
Afiinsus on antikeha antigeeni sidumissaidi ja antigeeni epitoobi vahelise interaktsiooni mõõt. Afiinsusväärtus peegeldab üksiku epitoobi ja individuaalse sidumissaidi vaheliste külgetõmbe- ja tõukejõudude netotulemust. Kõrge afiinsusväärtus on epitoobi ja Ab sidumissaidi vahelise tugeva interaktsiooni tulemus atraktiivsemate jõududega. Madal afiinsusväärtus näitab madalat tasakaalu atraktiivsuse ja tõukejõu vahel.
Monoklonaalsete antikehade afiinsust saab kergesti mõõta, kuna neil on üks epitoop ja need on homogeensed. Polüklonaalsed antikehad hindavad keskmist afiinsuse väärtust nende heterogeensuse ja afiinsuse erinevuste tõttu erinevate antigeensete epitoopide suhtes.
Enzyme-linked immunosorbent Assay (ELISA) on uus tehnika farmakoloogias, mida kasutatakse antikehade afiinsuse mõõtmiseks. Selle tulemuseks on täpsemad, mugavamad ja informatiivsemad andmed afiinsuse määramiseks. Kõrge afiinsusega antikehad seonduvad epitoobiga kiiresti ja loovad tugeva sideme, mis püsib immunoloogiliste testide ajal, samas kui madala afiinsusega antikehad lahustavad interaktsiooni ja neid ei tuvastata analüüsidega.
Mis on Avidity?
Antikeha aviidsus on antigeenide ja antikeha vahelise seose üldise tugevuse mõõt. See sõltub mitmest tegurist, nagu antikeha afiinsus antigeeni suhtes, antigeeni ja antikeha valents ning interaktsiooni struktuurne paigutus. Kui antikeha ja antigeen on multivalentsed ja soodsa struktuurse paigutusega, jääb interaktsioon kõrge aviidsuse tõttu väga tugevaks. Aviidsus näitab alati suuremat väärtust kui üksikute afiinsuste liitmine.
Enamik antigeene on multimeersed ja enamik antikehi on multivalentsed. Seetõttu jääb enamik antigeeni antikehade interaktsioone tugevaks ja stabiilseks antigeen-antikeha kompleksi suure aviidsuse tõttu.
Joonis 01: Antikeha afiinsus ja aviidsus
Mis vahe on Affinity ja Avidity vahel?
Sugulus vs Avidity |
|
| Afiinsus viitab interaktsiooni tugevusele ühe antigeense epitoobi ja antikeha ühe antigeeni sidumissaidi vahel. | Aviidsus on antigeensete epitoopide ja multivalentssete antikehade vahelise interaktsiooni üldise tugevuse mõõt. |
| Esinemine | |
| See toimub üksiku epitoobi ja individuaalse sidumiskoha vahel | See juhtub multivalentsete antigeenide ja antikehade vahel. |
| Väärtus | |
| Sugulus on atraktiivsete ja tõrjuvate jõudude tasakaal. | Avidaalsust võib pidada väärtuseks, mis on suurem kui üksikute suhete summa. |
Kokkuvõte – affinity vs avidity
Antigeeni antikehade koostoime on spetsiifiline, pöörduv, mittekovalentne koostoime, mis on oluline immunoloogilistes uuringutes. See sarnaneb ensüümi substraadi interaktsiooniga. Spetsiifiline antigeen seondub spetsiifilise antikehaga. Afiinsus ja aviidsus on selle koostoime kaks mõõdikut. Afiinsus peegeldab ühe interaktsiooni tugevust epitoobi ja antikeha antigeeni sidumissaidi vahel. Aviidsus peegeldab antigeensete antikehade kompleksi üldist tugevust. See on erinevus afiinsuse ja aviidsuse vahel. Aviidsus tuleneb mitmest afiinsusest, mis esineb ühes antigeeni antikehade kompleksis, kuna enamik antigeene ja antikehi on multivalentsed ja säilitavad seondumise stabiliseerimiseks mitmeid interaktsioone.
