Põhiline erinevus chaperonite ja chaperoniinide vahel on see, et chaperonid täidavad laia valikut funktsioone, sealhulgas valgu voltimine ja lagundamine, valgu kokkupanemisel osalemine jne, samas kui chaperoniinide põhiülesanne on abistada voltimisel. suurtest valgumolekulidest.
Molekulaarsed chaperonid ehk chaperonid on valgumolekulid, mis aitavad valke keerulisteks struktuurideks voltida. Seetõttu on chaperoniinid teatud tüüpi chaperone, mis sisaldab kuumašoki valke. Kõigist chaperonide tüüpidest on chaperoniinid kõige laialdasem alt uuritud valgud, kuna need mängivad olulist rolli valgu korrektsel voltimisel. Seetõttu takistab chaperonide ja chaperoniinide toime valkude pöördumatut agregatsiooni ja võimaldab seeläbi nende funktsionaalsust. Tšaperoonid ja chaperoniinid erinevad kahe molekuli funktsionaalsuse põhjal väga vähe.
Mis on saatjad?
Caperones on valgud, mis aitavad kaasa valkude kokkupanemisele, valkude voltimisele ja valkude lagunemisprotsessile. Seega on molekulaarseid chaperone paljusid klasse. Valkude hüdrofoobsete pindadega seonduvad chaperonid hõlbustavad voltimist ja takistavad valkude pöördumatut agregatsiooni. Lisaks saab chaperone liigitada erinevatesse klassidesse suuruse ja raku sektsiooni alusel. Tšaperoniinid on üks tähtsamaid chaperoonide klasse, mis on kuumašoki valgud.
Joonis 01: Saatejuhi tegevus
Lisaks on chaperonid vajalikud valkude lagunemise protsessis. Kui valgud läbivad valesti voltimise, osalevad chaperonid ubikvitinatsiooni protsessis, mis viib valgu hävimiseni.
Mis on chaperoniinid?
Chaperonin on chaperonide klass, mis on spetsiifiliselt seotud suurte valkude voltimisega. Neil on spetsiifiline struktuur. Tšaperoniinid koosnesid kahest tsüklilisest struktuurist, mis võib olla kas homo - dimeerne või hetero - dimeerne. Need kaks rõngasstruktuuri moodustavad kaks keskset õõnsust. Igal subühikul on domeen, mis võib seonduda valgu hüdrofoobse pinnaga. Kui seondumine toimub, toovad chaperoniinid valgu konformatsioonilise muutuse. See võimaldab valgu õigesti voltida.
Joonis 02: Chaperonins
Kaperoniine on kaks peamist kategooriat, nimelt I rühma šaperoniinid ja II rühma chaperoniinid. I rühma chaperoniinid on prokarüootsed ja sisaldavad peamiselt bakteriaalseid kuumašoki valke, nagu Hsp60 ja prokarüootne GroEL. II rühma chaperoniinide hulka kuuluvad arheaalsed ja eukarüootsed šaperoniinid. Mõned II rühma šaperoniinid on T-kompleksiga seotud polüpeptiid ja GroES.
Millised on saatjate ja chaperoniinide sarnasused?
- Kaperonid ja chaperoniinid on valgud.
- Nad tegelevad peamiselt valkude voltimisega.
- Mõlemad seonduvad valgu hüdrofoobsete piirkondadega.
- Neid saab sünteesida in vitro ja neid saab kasutada paljudes valgu väärvoltimisega seotud uuringutes.
Mis vahe on saatjatel ja chaperoniinidel?
Caperones on valgud, mis osalevad valkude voltimises, lagunemises ja kokkupanemises. Seega on toimemehhanismi alusel mitmeid chaperone alamklasse. Mõned hõlmavad valkude voltimist, mõned aga agregeerunud valkude solubiliseerimist. Teisest küljest on chaperoniinid teatud tüüpi chaperonid, mis on spetsiifiliselt seotud suure valgu voltimisega. See on peamine erinevus chaperonite ja chaperoniinide vahel. Lisaks on olemas kaks chaperoniinide rühma; I rühma šaperoniinid ja II rühma šaperoniinid.
Allpool olev infograafik esitab tabelina erinevusi chaperonite ja chaperoniinide vahel.
Kokkuvõte – saatjad vs chaperoninid
Caperones on lai biomolekulide klass, mis on valgud. Need aitavad kaasa valkude voltimisele, lagunemisele ja valkude kokkupanemisele. Tšaperoniinid on chaperoonide klass, mis toimivad spetsiifiliselt suure valgu voltimisel. Seetõttu põhineb chaperonite ja chaperoniinide peamine erinevus nende kahe valgu funktsioonil. Need erinevad ka struktuuri poolest. Šaperoonide struktuur on erinev, samas kui chaperoniinidel on spetsiifiline kahe rõngaga struktuur.
