Erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel

Sisukord:

Erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel
Erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel

Video: Erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel

Video: Erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel
Video: Бог говорит: I Will Shake The Nations | Дерек Принс с субтитрами 2024, November
Anonim

Peamine erinevus – holoensüüm vs apoensüüm

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid, mis suurendavad kehas toimuvate keemiliste reaktsioonide kiirust. Need on valgud, mis koosnevad aminohappejärjestustest. Ensüümid osalevad keemilistes reaktsioonides, ilma et neid tarbitaks. Need on spetsiifilised substraatide ja keemiliste reaktsioonide jaoks. Ensüümi funktsiooni toetavad erinevad mittevalgulised väikesed molekulid. Neid tuntakse kofaktoritena. Nad aitavad ensüümidel nende katalüütilist toimet. Need kofaktorid võivad olla metalliioonid või koensüümid; need võivad olla ka anorgaanilised või orgaanilised molekulid. Paljud ensüümid vajavad aktiivseks muutumiseks ja katalüütilise funktsiooni käivitamiseks kofaktorit. Kofaktoriga seondumise põhjal on ensüümidel kaks vormi, mida nimetatakse apoensüümiks ja holoensüümiks. Peamine erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel on see, et apoensüüm on ensüümi valgukomponent, mis on inaktiivne ja ei ole kofaktoriga seotud, samas kui holoensüüm on ensüümi valgukomponent ja seotud kofaktor, mis loob ensüümi aktiivse vormi.

Mis on holoensüüm?

Ensüümid on valgud, mis katalüüsivad rakkudes biokeemilisi reaktsioone. Enamik ensüüme vajab katalüütiliste funktsioonide käivitamiseks väikest mittevalgulist molekuli. Neid molekule tuntakse kofaktoritena. Kofaktorid on peamiselt anorgaanilised või orgaanilised molekulid. Kofaktorid liigitatakse kahte põhitüüpi, mida nimetatakse metalliioonideks ja koensüümideks. Kofaktori seondumine on oluline ensüümi aktiveerimiseks ja keemilise reaktsiooni käivitamiseks. Kui ensüümi valgukomponent on seotud kofaktoriga, nimetatakse terviklikku molekuli holoensüümiks. Holoensüüm on katalüütiliselt aktiivne. Seega seostub see aktiivselt substraatidega ja suurendab reaktsiooni kiirust. Koensüümid seostuvad lõdv alt ensüümidega, proteesrühmad aga tihed alt apoensüümidega. Mõned kofaktorid seonduvad ensüümi aktiivse saidiga. Seondumisel muudab see ensüümi konformatsiooni ja suurendab substraatide seondumist ensüümi aktiivse saidiga.

DNA polümeraas ja RNA polümeraas on kaks holoensüümi. DNA polümeraas nõuab, et magneesiumioonid muutuksid aktiivseks ja algataksid DNA polümerisatsiooni. RNA polümeraas vajab oma katalüütiliseks funktsiooniks sigmafaktorit.

Mis on apoensüüm?

Apoensüüm on ensüüm enne kofaktoriga seondumist. Teisisõnu, apoensüüm on ensüümi valguosa, millel puudub kofaktor. Apoensüüm on katalüütiliselt mitteaktiivne ja mittetäielik. See moodustab koensüümiga kombineerimisel aktiivse ensüümsüsteemi ja määrab selle süsteemi spetsiifilisuse substraadi suhtes. On palju kofaktoreid, mis seostuvad apoensüümidega, moodustades holoensüüme. Levinud koensüümid on NAD+, FAD, koensüüm A, B-vitamiinid ja C-vitamiin. Tavalised metalliioonid, mis seostuvad apoensüümidega, on raud, vask, k altsium, tsink, magneesium jne. Kofaktorid seostuvad apoensüümiga tihed alt või lõdv alt, muutes apoensüümi holoensüümiks. Kui kofaktor on holoensüümist eemaldatud, muundatakse see uuesti apoensüümiks, mis on inaktiivne ja mittetäielik.

Kofaktori olemasolu apoensüümi aktiivses kohas on oluline, kuna need moodustavad reaktsiooni katalüüsimiseks rühmi või kohti, mida ensüümi valguosal ei ole.

Peamised erinevused - holoensüüm vs apoensüüm
Peamised erinevused - holoensüüm vs apoensüüm

Joonis 01: Apoensüüm ja holoensüüm

Mis vahe on holoensüümil ja apoensüümil?

Holoensüüm vs apoensüüm

Holoensüüm on aktiivne ensüüm, mis koosneb selle kofaktoriga seotud apoensüümist. Apoensüüm on valgukomponent, millel puudub kofaktor.
Kofaktor
Holoensüüm on seotud oma kofaktoriga. Apoensüüm on ensüümi komponent ilma kofaktorita.
Tegevus
Holoensüüm on katalüütiliselt aktiivne. Apoensüüm on katalüütiliselt inaktiivne.
Täielikkus
Holoensüüm on valmis ja võib reaktsiooni käivitada. Apoensüüm on mittetäielik ega saa reaktsiooni algatada.
Näited
DNA polümeraas, RNA polümeraas on holoensüümi näited. Aspartaattranskarbamoülaas on apoensüümi näide.

Kokkuvõte – holoensüüm vs apoensüüm

Ensüümid on rakkude bioloogilised katalüsaatorid. Need vähendavad reaktsiooni toimumiseks vajalikku energiat. Ensüümid suurendavad reaktsiooni kiirust, indutseerides aktiivselt substraadi muundumist toodeteks. Need katalüüsivad reaktsioone spetsiifiliselt, reaktsioonidesse sisenemata. Ensüümid koosnevad valgu molekulidest. Ensüümi valguosa nimetatakse apoensüümiks. Apoensüüm vajab aktiivseks muutumiseks seondumist mittevalguliste väikeste molekulidega, mida nimetatakse kofaktoriteks. Kui apoensüüm seondub kofaktoriga, nimetatakse kompleksi holoensüümiks. Holoensüüm on keemilise reaktsiooni algatamiseks katalüütiliselt aktiivne. Substraat seostub holoensüümiga, mitte apoensüümiga. See on erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel.

Laadi alla Holoensüümi vs Apoensüümi PDF-versioon

Saate alla laadida selle artikli PDF-versiooni ja kasutada seda võrguühenduseta kasutamiseks vastav alt tsitaadi märkustele. Palun laadige PDF-versioon alla siit Holoensüümi ja Apoensüümi erinevus.

Soovitan: