Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus

Sisukord:

Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus
Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus

Video: Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus

Video: Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus
Video: difference between alpha helix and beta pleated sheet 2024, November
Anonim

Peamine erinevus – Alpha Helix vs Beta plisseeritud leht

Alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed on polüpeptiidahelas kaks kõige sagedamini leitud sekundaarset struktuuri. Need kaks struktuurikomponenti on esimesed peamised etapid polüpeptiidahela voltimise protsessis. Peamine erinevus Alpha Helixi ja Beta plisseeritud lehtede vahel on nende struktuuris; neil on konkreetse töö tegemiseks kaks erinevat kuju.

Mis on Alpha Helix?

Alfaheeliks on polüpeptiidahela aminohappejääkide parempoolne spiraal. Aminohappejääkide vahemik võib varieeruda 4 kuni 40 jäägi vahel. Ülemise spiraali C=O rühma hapniku ja alumise spiraali N-H rühma vesiniku vahel moodustuvad vesiniksidemed aitavad spiraali koos hoida. Iga nelja aminohappejäägi kohta ahelas moodustub ül altoodud viisil vesinikside. See ühtlane muster annab sellele kindlad omadused, nagu mähise paksus, ja see määrab iga täieliku pöörde pikkuse piki spiraali telge. Alfa-heeliksi struktuuri stabiilsus sõltub mitmest tegurist.

Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus
Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus

O aatomid on punased, N aatomid sinised ja vesiniksidemed roheliste punktiirjoontena

Mis on plisseeritud leht beetaversioon?

Beetavoldeeritud lehte, tuntud ka kui beetaleht, peetakse valkude sekundaarstruktuuri teiseks vormiks. See sisaldab beeta-ahelaid, mis on külgmiselt ühendatud vähem alt kahe või kolme põhilise vesiniksidemega, et moodustada keerutatud volditud leht, nagu on näidatud pildil. Beeta-ahel on polüpeptiidahela lõik; selle pikkus on üldiselt võrdne 3 kuni 10 aminohappega, sealhulgas laiendatud kinnituse selgroog.

Peamised erinevused – Alpha Helix vs Beta plisseeritud leht
Peamised erinevused – Alpha Helix vs Beta plisseeritud leht

4-ahelaline antiparalleelne β-lehe fragment ensüümi katalaasi kristallstruktuurist.

a), mis näitab antiparalleelseid vesiniksidemeid (punktiirjoonega) peptiidi NH ja CO rühmade vahel külgnevatel ahelatel. Nooled näitavad ahela suunda ja elektrontiheduse kontuurid kirjeldavad mitte-H aatomeid. O-aatomid on punased pallid, N-aatomid on sinised ja H-aatomid on lihtsuse mõttes välja jäetud; külgahelad on näidatud ainult kuni esimese külgahela C-aatomini (roheline)

b) Kahe keskse β ahela servavaade

Beetavolditud lehtedel jooksevad polüpeptiidahelad üksteise kõrval. Struktuuri lainelise välimuse tõttu saab see nime "volditud leht". Need on omavahel seotud vesiniksidemetega. See struktuur võimaldab polüpeptiidahela väljavenitamise teel moodustada rohkem vesiniksidemeid.

Mis vahe on Alpha Helixil ja Beta plisseeritud lehel?

Alfa-spiraali ja beeta-volditud lehe struktuur

Alpha Helix:

Selles struktuuris on polüpeptiidi selgroog tihed alt seotud ümber kujuteldava telje spiraalse struktuurina. Seda tuntakse ka kui peptiidahela helikoidset paigutust.

Alfa-heeliksi struktuur tekib siis, kui polüpeptiidahelad keeratakse spiraaliks. See võimaldab kõigil ahelas olevatel aminohapetel moodustada üksteisega vesiniksidemeid (side hapnikumolekuli ja vesiniku molekuli vahel). Vesiniksidemed võimaldavad spiraalil hoida spiraalset kuju ja annavad tiheda spiraali. See spiraalne kuju muudab alfaspiraali väga tugevaks.

Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus -2
Alpha Helix ja Beta plisseeritud lehe erinevus -2

Vesiniksidemed on tähistatud kollaste täppidega.

Plisseeritud beetaleht:

Kui kaks või enam polüpeptiidahela fragmenti kattuvad üksteisega, moodustades üksteisega rea vesiniksidemeid, võib leida järgmisi struktuure. See võib juhtuda kahel viisil; paralleelne paigutus ja antiparalleelne paigutus.

Struktuuri näited:

Alfaheeliks: sõrme- või varbaküüsi võib võtta alfaheeliksi struktuuri näitena.

Beetavoldeeritud leht: sulgede struktuur on sarnane beetavoldeeritud lehe struktuuriga.

Struktuuri omadused:

Alfaheeliks: alfa-heeliksi struktuuris on 3,6 aminohapet heeliksi pöörde kohta. Kõik peptiidsidemed on trans- ja tasapinnalised ning peptiidsidemetes olevad N-H rühmad on suunatud samas suunas, mis on ligikaudu paralleelne spiraali teljega. Kõigi peptiidsidemete C=O rühmad on suunatud vastassuunas ja need on paralleelsed spiraali teljega. Iga peptiidsideme C=O rühm on seotud peptiidsideme N-H rühmaga, moodustades vesiniksideme. Kõik R-rühmad on suunatud spiraalist väljapoole.

Beetavoldeeritud leht: iga peptiidside beetavoldeeritud lehel on tasapinnaline ja sellel on trans-konformatsioon. Külgnevate ahelate peptiidsidemete C=O ja N-H rühmad on samas tasapinnas ja on suunatud üksteise poole, moodustades nende vahel vesiniksideme. Kõik R-rühmad mis tahes ahelas võivad alternatiivselt esineda lehe tasapinna kohal ja all.

Definitsioonid:

Teisene struktuur: see on volditava valgu kuju, mis on tingitud vesiniksidemetest selle selgroo amiid- ja karbonüülrühmade vahel.

Soovitan: